). Анфінсен продовжив свої дослідження рибонуклеази, оскільки його більше хвилювало те, як фермент згортається в свою активну конфігурацію. Він це знайшов відновлення рибонуклеази у водному розчині концентрованого гуанідину HCl, що містить β-меркаптоетанол, призвело до повної втрати її ферментативної активності..7 квітня 2006 р
Згодом висновки Анфінсена стали відомі як термодинамічна гіпотеза: тривимірна форма білка визначається амінокислотною послідовністю білка та умовами середовища, в яких відбувається згортання.
За його відкриття, що послідовність амінокислот білка визначає його нативну конформацію, а конформація визначає його біологічну активність, Анфінсен отримав половину Нобелівської премії з хімії 1972 року.
Які ДВА важливі висновки міг зробити Анфінсен зі свого експерименту? Білки спонтанно приймають свою рідну складку. Основною перешкодою для білка, що приймає свою рідну складку, є кінетичний. Нативна складка визначає розташування дисульфідних містків.
Чому РНКаза відбувається неправильно, якщо відновник видаляється перед видаленням сечовини? Забруднювачі в препараті РНКази утворюють ковалентні зв’язки з білком, запобігаючи повторній активації. Дисульфідні зв’язки не розташовуються правильно, якщо немає слабких зв’язувальних взаємодій.
Крістіан Анфінсен вивчав фермент рибонуклеазу, який розділяє РНК на більш дрібні компоненти. У 1961 році Анфінсен довів це послідовність амінокислот сама по собі визначає спосіб згортання ланцюга, і в цьому процесі не потрібна додаткова генетична інформація.